Трансглютаминаза в мясном производстве: перспективы использования фермента

Как альтернатива применению структурообразующих пищевых добавок используют ферментные препараты, участвующие в образовании дополнительных связей в белковых молекулах. Трансглютаминаза относится к классу ферментов, катализирующих перенос различных групп от одного соединения к другому, таким образом, участвуя в превращении белков, липидов и углеводов.

В промышленности трансглютаминаза (протеин-глутамин γ –Трансглютаминазаглутамилтрансфераза) (ТГ) используют в мясных системах, где он катализирует образование ковалентных связей между свободными аминогруппами (свободных либо из боковых цепей лизина) и гамма-карбоксамидными группами глутамина. Иными словами, трансглютаминаза создает сетчатую матрицу, образуя ковалентные поперечные связи между мышечными белками, что позволяет «сшивать» кусочки мясного сырья, эффективно удерживать как мясной сок, так и дополнительно вносимую влагу.

Белки казеина и желатина, присутствующие во многих случайных белковых структурах, являются хорошим субстратом для трансглутаминазы. Белки с высоким содержанием глютамин-компонентов, такие как пшеничные и соевые белки, также являются хорошим субстратом для фермента.
Также следует учесть, что трансглутаминаза может легко окислиться и инактивироваться цистеином группы SH. Поэтому необходимо, чтобы трансглутаминаза была защищена от кислорода воздуха и других окислителей. В упаковке к трансглутаминазе также добавляют поглотители кислорода для обеспечения постоянной деятельности.

Для производителя трансглютаминаза привлекательна тем, что найти ее в готовой продукции нельзя, а экономическая эффективность данного фермента высока. Благодаря этому ТГ является очень популярным препаратом, несмотря на ее немалую стоимость.

Трансглютаминаза катализирует реакции ацильного переноса, вводящие ковалентное связывание между белками, создавая полимеры высокой молекулярной массы. Таким образом, фермент, попадая в «систему», инактивируется – по механизму реакции ацильного переноса. Конечно, следует вопрос, весь ли фермент был задействован в реакции, и какая его доля осталась не вступившей в реакцию. Фермент, который, возможно, не вступил в реакцию, остался в свободной форме, однако его концентрация настолько ничтожна, что может быть выражена показателем 0,001–0,0001% от общей сырьевой. Даже при условии отступления от температурных режимов полной термической инактивации фермента дальнейшая обработка практически любых колбас, гарантирует отсутствие свободного фермента в готовом изделии. Поскольку порог его физического разрушения происходит при 72–75°С, а фермент вносится на стадии подготовки фарша при 2-5°С и при этой температуре начинает свою нативную работу, то при достижении порога максимальной благоприятной температуры 55°С для его инактивации, его остается настолько минимальное количество от начальной концентрации, что даже на этом этапе можно гарантировать практически 95% химической инактивации. А дальнейшее повышение температуры обработки колбасного изделия полностью гарантирует завершающую полную химически-физическую инактивацию фермента, не вступившего в прямую реакцию. Ниже представлена таблица активности фермента в зависимости от температуры, а также таблица инактивации фермента при определенных температурах в колбасных изделиях диаметром 35– 40 мм.

Часто возникает вопрос у производителей — как проверить концентрацию фермента и активность продукта, декларируемую поставщиком? На данный момент утвержденной методики определения активности фермента в смеси на территории стран СНГ нет. Лаборатории, которые имеют методики и аккредитацию, находятся в Японии и ЕС. Производители ферментного препарата осуществляют отбор проб при выпуске каждой партии и отправляют на исследования в аттестованные лаборатории.

Комби АгроСмак МИ-5Комбинированная добавка
Заказать